Descubrimiento de proteínas podría conducir a la catarata de Drogas

los investigadores descubrieron que las proteínas protectoras de lentes se encuentran en un permanente 

estado de disolución (a la izquierda). En situaciones de estrés, que se rompen (derecha) y evitan que 

las otras proteínas del cristalino se agrupen y formando una catarata. 

Investigadores en Alemania han hecho un nuevo descubrimiento sobre el mecanismo biológico que mantiene el cristalino transparente, de acuerdo con un estudio en la edición del 01 de octubre de Actas de la Academia Nacional de Ciencias . Este avance podría ser utilizado para crear un agente terapéutico para el tratamiento de cataratas y omita el procedimiento quirúrgico. En su informe, los investigadores evaluaron el efecto protector de las dos proteínas, aA-cristalina y su pariente αB-cristalina, que son, pequeñas proteínas de choque térmico que ayudan a evitar que otras proteínas se agrupen cuando se somete a calor o estrés significativo. investigadores anteriores han podido determinar que estas proteínas protectoras parecía o cómo se llevan a cabo. Sin embargo, los científicos alemanes hicieron un gran avance al descifrar la estructura molecular de la forma más importante de la αB-cristalina proteína-una molécula que comprende 24 subunidades. Bajo condiciones normales (es decir, sin estrés), existe esta molécula en una forma inactiva que contribuye poco a la prevención de la agregación de proteínas. Pero cuando está estresado, se activa el mecanismo de protección de la molécula αB-cristalina. Se rompe en unidades más pequeñas que sirven para evitar la aglutinación de otras proteínas. Este descubrimiento podría conducir al desarrollo de una nueva medicación que activaría el mecanismo de activación αB-cristalina, y potencialmente eliminar un cristalino nublado. Además, debido a αB-cristalina también juega un papel en otros tejidos, incluyendo las células de cáncer de células-un nuevo agente podría ser desarrollado para inhibir la proteína de interferir con la muerte celular programada. Peschek J, Braun N, Rohrberg J, et al. Transiciones estructurales reguladas desencadenan la actividad chaperona de αB-cristalina. Proc Natl Acad Sci EE.UU. A. 2013 oct 1; 110 (40): E3780-9.